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== Geschichte == Das Enzym wurde erstmals 1966 von Hopsu-Havu und Glenner beschrieben und als Dipeptid-Naphthylamidase bezeichnet. Unabhängig davon wurde das Enzym 1974 von Horst Schulz und Alfred Barth wiederentdeckt und im Ergebnis diverser Untersuchungen zum Chemismus als Dipeptidylpeptidase IV [DP IV] bezeichnet. Das Enzym Dipeptidylpeptidase 4 (kurz DPP 4, DP IV oder DPP IV) wurde erstmals 1964/66 von Hopsu-Havu und Glenner beschrieben. Die Autoren bezeichneten das neu gefundene Enzym als Dipeptid-Naphthylamidase. Einige Zeit später wurde das Enzym durch Schulz und Barth unabhängig von Hopsu-Havu und Glenner wiederentdeckt. Entscheidend war zur Enzymreinigung die Ionenaustauscherchromatographie mit Sephadex DEAE A-50. Im Ergebnis verschiedener Untersuchungen zum Chemismus wurde das Enzym als Dipeptidyl-Peptidase IV [DP IV] bezeichnet. Im Rahmen weiterer Untersuchungen wurde erstmals festgestellt, dass es sich um eine Serinprotease handelt. Erst im Laufe der Zeit wurde erkannt, dass dieses Enzym wesentliche Funktionen im menschlichen und tierischen Organismus ausübt.
Quellen: de.wikipedia.org
== Literatur (Auswahl) == Küllertz G, Fischer G, Barth A: [Catalytic mechanism of dipeptidyl-peptidase IV]. In: Acta Biol. Med. Ger. 37. Jahrgang, Nr. 4, 1978, S. 559–67, PMID 735626. Barth, A., Neubert, K., Schwarz, G., Fischer, G., Dove, S., Franke, R: Enzymatic Hydrolyses of Alanyl-alanine-anilides by Dipeptidyl Peptidase IV. In: Seydel, J. K. (Hrsg.): QSAR and Strategies in the Design of Bioactive Compounds. Proceedings of the 5th European Symposium on QSAR. Verlag Chemie, Weinheim 1985, ISBN 3-527-26306-3, S. 318–21. A. Barth: Der Chemismus der Dipeptidyl-Peptidase-IV – ein Überblick. (PDF) In: Digitale Bibliothek Sachsen-Anhalt. MLU Halle-Wittenberg, Mathematisch-Naturwissenschaftlich-Technische Fakultät, 22. April 2010, abgerufen am 19. April 2011.
Quellen: de.wikipedia.org
Denaturierung bezeichnet eine strukturelle Veränderung von Biopolymeren wie Proteinen oder Desoxyribonukleinsäure (DNS), die in den meisten Fällen mit einem Verlust der biologischen Funktion dieser Moleküle verbunden ist, obgleich deren Primärstruktur unverändert bleibt. Eine Denaturierung kann auf physikalische oder auf chemische Einflüsse zurückzuführen sein.
Quellen: de.wikipedia.org
== Prinzip == Äußere Einflüsse können nach dem Prinzip des kleinsten Zwangs Strukturveränderungen in Biopolymeren wie Proteinen oder Nukleinsäuren hervorrufen. Die Kettenstruktur der Molekülkette und damit die Abfolge der Bausteine (Primärstruktur) bleibt bei einer Denaturierung erhalten. Doch werden durch Energiezufuhr einzelne Bausteine wie Nukleotide und Aminosäuren oder auch die ganze Molekülkette so sehr ins Schwingen gebracht bzw. durch Zugabe denaturierender Moleküle so verändert, dass andere bindend wirkende Kräfte (ionische, polare und Van-der-Waals-Wechselwirkungen, Wasserstoffbrückenbindungen, hydrophobe Effekte) zwischen verschiedenen Bereichen der Molekülkette aufgehoben und solche Bindungen gelöst werden. Der Vorgang der Denaturierung kann irreversibel (unumkehrbar) oder reversibel (umkehrbar) sein, abhängig davon, ob die native Form auch den energetisch günstigsten Zustand darstellt. Der Umkehrvorgang einer Denaturierung heißt auch Renaturierung. Solche reversiblen Veränderungen der Molekülstruktur liegen beispielsweise bei der Hitzedenaturierung von DNA vor, wenn diese durch Erhitzen in Einzelstränge aufgebrochen wird – etwa für eine Polymerase-Kettenreaktion (PCR) – und anschließend wieder abkühlt. Dagegen kann nach einer irreversiblen Veränderung der Molekülstruktur der ursprüngliche räumliche Aufbau des Moleküls nicht wiederhergestellt werden. Solche Veränderungen erfährt zum Beispiel ein Frühstücksei beim Kochen, das weder durch Abkühlen in den Vorzustand überführbar ist, wenn es erst einmal ein „hartes Ei“ geworden ist, noch durch weiteres Kochen.
Quellen: de.wikipedia.org
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